Структура белков

Но расскажем обо всем по порядку. Прежде всего попытаемся точно обрисовать саму проблему. Мы уже говорили, что число букв в ДНК (число типов оснований) равно четырем. Число букв в белках (число типов аминокислот) равно примерно двадцати. Задача состоит в том, чтобы четырехбуквенную запись перевести на язык двадцатибуквенный.

Первое осложнение было связано с «геометрией» белка и «геометрией» ДНК. Нуклеиновая кислота — длинная нитчатая молекула, или, как принято говорить, неразветвленный полимер. Белки же бывают разными: волокнистыми или в форме клубка, но в форме нити ученые их не видели. На снимке представлена модель молекулы миоглобина.

Структура миоглобина

Неспециалисту трудно разобраться в этом хаотическом переплетении нитей, но и специалистам долгое время не удавалось понять структуру белка. Положение осложнялось еще и тем, что химики нашли в белках кольцеобразные участки.

Понадобилось около десяти лет, чтобы разобраться в переплетении аминокислотных нитей в белках. Внешний вид белков оказался обманчивым. Клубок удалось распутать, и тогда белок предстал в виде нити. Никаких колец в нем не оказалось: любой самый сложный белок можно было размотать в длинную нить (ее часто называют полипептидной цепью; «пептид» в переводе на русский означает «белок»). Следующим этапом нужно было выяснить, как эта длинная нить превращается в клубок.

Первое, что обнаружили ученые, касалось строения этой нити. Нить слагалась из последовательно соединенных аминокислот. Её назвали первичной структурой белка. А все те кольца из аминокислот, которые наблюдали многие биохимики, были случайно образовавшимися обрывками замкнувшихся полипептидных цепей. Неповрежденные белки представлены неразветвленной линейной первичной структурой.

Эта цепочка заворачивается в спираль. Спираль называют вторичной структурой белка. Характеристики опирали (диаметр, шаг спирали и т. д.) строго задаются чередованием аминокислот. Твердо установлено, что свойства вторичной структуры целиком и полностью зависят от первичной структуры.

Спираль, в свою очередь, может свернуться в клубок; такой клубок называют третичной структурой. Но строение клубка зависит от первичной структуры (то есть чередования аминокислот). То, что вы видите на снимке белка миоглобина, и есть его третичная структура. Вы помните, что белки — активные компоненты клетки. Ферменты что-то соединяют или разрывают во время химических реакций, транспортные белки что-то подтаскивают, строительные белки что-то держат и т. д.

Работоспособность белков зависит от их структуры. У ферментов есть активный центр. Он и обусловливает активность ферментов. Нередко можно оторвать почти половину белка, но если активный центр остается нетронутым, такой белок будет по-прежнему катализировать реакцию. Но даже при незначительном повреждении активного центра фермента белок тут же становится недеятельным.

Можно испортить фермент и не дотрагиваясь до активного центра. Раз белковый клубок свит из длинной нити, то достаточно смотать его так, чтобы активный центр оказался внутри клубка, и он работать не сможет. Работающая часть фермента должна быть снаружи. Характер сворачивания первичной структуры во вторичную, а вторичной в третичную зависит от того, где расположены «шарниры», на которых цепь заворачивается. Достаточно хотя бы в одном месте свернуть цепь неверно, и активный центр погрузится внутрь клубка. А раз роль шарниров выполняют аминокислоты, становится понятным, как замена всего одной аминокислоты коренным образом изменяет общий вид третичной структуры.

Изучив структуру белков, ученые быстро сообразили, что никакой геометрической или топологической несопоставимости белков и нуклеиновых кислот нет. Свойства белков всецело зависят от первичной структуры, а эта первичная структура такая же нить, как и ДНК!

Так были подготовлены условия для следующего этапа работы: перевода одного языка — четырехбуквенного, в другой — двадцатибуквенный.